Коллаген: что это такое, виды и характеристики



Живые существа состоят из множества различных химических веществ (от 25 до 30), но 96% массы большинства клеток составляют следующие основные биоэлементы: углерод (C), водород (H), кислород (O), сера (S), азот (N) и фосфор (P), которых в живом органическом веществе гораздо больше, чем в остальных элементах земной коры.

Белки, макромолекулы, образованные из линейных цепочек аминокислот, составляют основу всей живой ткани, поскольку они составляют 80% дегидратированной протоплазмы клеток и 50% сухой массы всех тканевых ассоциаций в организме. Гены, заключенные в ядре в виде хромосом, кодируют последовательностями нуклеиновых кислот синтез определенных белков. Благодаря механизмам транскрипции и трансляции генетический код становится функциональным элементом, формирующим наше тело.

Идентифицировано около 500 типов аминокислот, но только 20 входят в состав белков человеческого организма, то есть кодируются на генетическом уровне. В любом случае количество соединяемых аминокислот, порядок, в котором каждая из них размещена, трехмерная конформация цепей и простетические (небелковые) группы обеспечивают бескомпромиссное разнообразие белков всего в одном организме. 

Что такое коллаген?

Коллаген — самый распространенный волокнистый белок во внеклеточном матриксе и соединительной ткани. Он является одним из основных компонентов кожи и костей и, следовательно, покрывает примерно 25% белковой массы человеческого тела. Он также содержится в сухожилиях, связках и хрящах. В зависимости от степени минерализации коллаген может быть жестким, податливым или находиться в широком спектре между двумя терминами.

Коллаген — это белок, поэтому он состоит из аминокислот. Аминокислоты — это основные белковые субъединицы, которые соединены пептидными связями: когда они связывают от 2 до 10, соединение называется пептидом, от 10 до 50 — полипептидом, а от 50 — белком. Генетический код универсален, а это означает, что информация, которая кодирует расположение аминокислоты при сборке белка, одинакова для всех живых существ.

В общем, этот очень особенный белок имеет форму тройной спирали, состоящей из двух идентичных полипептидных цепей α1 и одной, немного отличающейся от них (α2). Наиболее распространенный мотив рецидива коллагена следующий:

Глицин-пролин-X // глицин-X-гидроксипролин

Следует отметить, что «X» — это любая аминокислота, не входящая ни в одну из трех упомянутых. Благодаря этому коллаген богат аминокислотами глицином, пролином и гидроксипролином. Эта последняя аминокислота особенно отличается от остальных белковых элементов, поскольку для белка необычно иметь такое количество гидроксипролина в его полипептидной цепи. Например, коллаген человека содержит 329 единиц глицина, 126 пролина и 95 гидроксипролиновых единиц на 1000 аминокислотных остатков.

Типы коллагена

Мы говорили о коллагене как об уникальном и неизменном белке, но это далеко от истины. В зависимости от типа цепей, которые они представляют, их расположения и взаимосвязи с другими элементами, могут быть обнаружены различные типы коллагена.

  1. Коллаген I типа, цепи α1, α1, α2 (I): формирует 90% коллагена тела. Он находится в коже, костях, сухожилиях, связках, дентине и роговице.
  2. Коллаген типа II, [α1 (II)] 3 цепи: он обнаружен в гиалиновом хряще, стекловидном теле и хорде, хрящевом канатике хордовых, который у людей развивается в позвоночнике.
  3. Коллаген III типа, [α1 (III)] 3 цепи: находится в коже, в кровеносных сосудах и в составе тканей внутренних органов.
  4. Коллаген V типа, цепи α1, α1, α2-α3 (V): кожа, кости, плацента и оболочка плода.
  5. Коллаген типа X, [α1 (X)] 3 цепи: хотя упомянутые до сих пор представлены в виде волокон, он образует гексагональные сети. Это часть строящейся кости.
  6. Коллаген XIV, α1 (XIV) 3 цепи: он обнаружен связанным с волокнами, особенно в коже, роговице и суставном хряще.

Можно было бы и дальше приводить примеры, поскольку мы не упомянули коллагены IV, VI, VII, VIII, IX, XI, XII и другие, так как их всего 22. В любом случае идея ясна: этот белок есть образованные различными типами цепей и, в зависимости от их расположения (волокна, сети, гексагональные сети, связанные с волокнами или трансмембранными), можно насчитать несколько типов коллагена с различными функциями.

Общий обзор

Использование такой специфической терминологии может быть очень запутанным, поскольку легко потеряться между цепями, полипептидами и областями синтеза. Поэтому есть ряд основных представлений о коллагене в следующем списке:

  1. Все типы коллагена имеют повторяющийся мотив глицин-пролин-X и состоят из 3 взаимосвязанных цепей с разными характеристиками в каждом случае.
  2. Различные типы коллагена различаются, прежде всего, своей способностью образовывать волокна, сети или тем, что служат точками соединения между ними.
  3. Большая часть коллагена в организме состоит из волокон и относится к категории коллагена I типа.
  4. Коллаген не синтезируется напрямую, поскольку он задуман в форме проколлагена, который затем подвергается процессу гликозилирования и дает начало тройной спирали.
  5. Волокнистый коллаген имеет очень специфические морфологические требования и поэтому подвержен мутациям. Это может выражаться в различных клинических картинах.

Какова функция коллагена?

Коллаген — одна из основных частей соединительной ткани, поскольку он синтезируется и секретируется фибробластами, которых очень много в этих тканевых ассоциациях. Коллаген и остальные клеточные тела, связанные с этими тканями, предназначены для соединения структур тела и удержания их вместе, тем самым создавая трехмерную форму человеческого тела.

Коллаген обладает большой прочностью на разрыв, что делает его основным кандидатом для фасций, хрящей, связок, кожи, сухожилий и костей. Кроме того, вместе с кератином и эластином он является причиной пластичности и деформируемости кожи. Помимо типа I, коллаген XVII является еще одним из наиболее важных, поскольку он является точкой соединения дермы и эпидермиса.

Кроме того, следует отметить, что коллаген сопровождает нас за пределами опорно-двигательной системы и кожи, поскольку он также является частью ключевых структур во время развития плода, кровеносных сосудов, межпозвоночных дисков и даже роговицы. Не говоря уже о том, что строма, самая толстая часть роговицы глаза, состоит примерно из 200 соединенных между собой коллагеновых волокон. Без этого белка невозможно было бы правильно видеть.

По всем этим причинам неудивительно, что многие мутации, связанные с генами, кодирующими коллаген, приводят к серьезным патологиям. Более того, поскольку мутации в одной цепи могут влиять на здоровые волокна коллагена, эти мутации считаются доминантными (они проявляются, даже если одна из двух копий гена является здоровой). Анкилозирующий спондилит, дерматомиозит, склеродермия, псориатический артрит и многие другие заболевания так или иначе связаны с коллагеном.

Таким образом, коллаген — это тип белка, который может принимать до 22 различных форм, в зависимости от составляющих его цепей, порядка аминокислот, взаимосвязи с остальными клеточными элементами и местоположения. Хотя до 9 из 10 коллагеновых волокон относятся к типу I, все они играют важную роль в долгосрочном благополучии.

Кроме того, коллаген входит в состав кожи, поэтому его часто связывают с антивозрастными продуктами и омолаживающими кремами. Старение, курение, воздействие ультрафиолета и другие события могут снизить выработку коллагена и разрушить существующий коллаген, что приведет к появлению морщин и появлению типичного внешнего вида во время старения.


Ответить

Почта не будет опубликована.