Человек и остальные животные представляют собой открытые системы, поскольку для получения энергии нам необходимо поступление органических веществ. 50% нашего рациона состоит из углеводов, 30% жиров и 10-15% белков.
Все эти макроэлементы расщепляются путем гидролиза на небольшие биомолекулы, которые пересекают плазматическую мембрану клеток и окисляются в митохондриальной среде, чтобы получить энергию для всех тканей и реакций, необходимых для жизни.
Пищеварение, с помощью которого пища превращается в пищеварительной системе в вещество, усваиваемое организмом, имеет важное значение для превращения пищи в энергию и метаболическое тепло. Для этого пища проглатывается через рот, подвергается ряду механических и химических изменений, транспортируется в желудок, затем в кишечник и, наконец, отходы выбрасываются в окружающую среду в виде фекалий.
Этот общий процесс очень кратко описывает прохождение пищи через пищеварительную систему, но следует отметить, что каждая из этих частей системы характеризуется рядом химических и физических реакций.
Что такое пепсин?
Прежде всего, необходимо подчеркнуть, что пепсин — это эндопептидаза, то есть фермент, расщепляющий белки, полученные с пищей, на более мелкие пептиды. Эти типы ферментативных молекул разрывают пептидные связи между аминокислотами в белковой цепи в соответствии с рядом очень конкретных рекомендаций. Пепсин — не единственная эндопептидаза, отвечающая за пищеварение, поскольку в этой группе также выделяются трипсин, химотрипсин, эластаза или термолизин.
Несмотря на разнообразие эндопептидаз в желудочной среде, пепсин считается одним из наиболее важных, наряду с трипсином и химотрипсином. Кроме того, среда его действия очень ясна и ограничена: он лучше всего работает при pH от 1,5 до 2, что является точным идеальным состоянием желудка. Как только он достигает части двенадцатиперстной кишки (с pH 6), этот фермент инактивируется, и его функциональность прекращается (хотя он сохраняет свою трехмерную конформацию до pH 8).
В любом случае необходимо уточнить, что переваривание белков продолжается и на кишечном уровне из-за воздействия ферментов поджелудочной железы, таких как трипсин, химотрипсин, эластаза и карбоксипептидаза. Таким образом, несмотря на свою важность, пепсин не является необходимым для жизни: если этот фермент отсутствует, другие могут позаботиться о метаболизме белка, приложив больше или меньше усилий.
Интересно, что ферментативная активность пепсина и других ферментов могла бы саморазлагать собственные ткани организма, если бы не было четких и эффективных превентивных механизмов. К счастью, слизистый барьер желудка выделяет похожее на слизь бикарбонатное вещество, которое придает стенке желудка почти нейтральную среду pH и инактивирует пепсин.
Синтез пепсина
Пепсин синтезируется в желудке, однако клетки желудка (основные клетки желудочных желез) секретируют не сам пепсин, а пепсиноген. Это соединение представляет собой неактивный зимоген или профермент, содержащий 44 «лишних» аминокислоты по сравнению с реальным ферментом.
Гормон гастрин, секретируемый G-клетками желудочного аппарата, стимулирует секрецию пепсиногена и соляной кислоты, что создает очень кислую среду pH в камере желудка. Когда пепсиноген вступает в контакт с этим кислотным конгломератом, он подвергается автокаталитической реакции, в которой он высвобождается из «хвоста» аминокислот, которые удерживали его в неактивном состоянии. Таким образом, благодаря присутствию желудочных кислот пепсиноген превращается в свой активный вариант пепсина, который может начать расщеплять белки на более мелкие молекулы.
Кроме того, необходимо отметить, что пепсиноген синтезируется благодаря инструкции, присутствующей в генах, то есть, в хромосомах в клетках. У человека есть 3 разных гена, которые кодируют одну и ту же форму пепсиногена A: PGA3, PGA4 и PGA5. Все они имеют направления синтеза зимогена, который затем превращается в фермент за счет стимуляции кислотности желудочного сока.
С другой стороны, некоторые соединения (например, пепстатин) способны ингибировать пепсин при очень низких концентрациях. Пепстатин был впервые выделен в культурах грибов-актиномицетов, но о нем мало что известно, кроме его активности в качестве протеазы.
Функция пепсина
Здесь важно отметить, что пепсин предназначен для расщепления белков, но, состоящий из аминокислот, этот фермент сам по себе также является белком. Аминокислоты являются основной единицей любого белка, поскольку они соединяются в определенном порядке через пептидные связи, давая начало пептидам (менее 10 аминокислот), полипептидам (от 10 до 50 аминокислот) и белкам (более 50 аминокислот).
Пепсин «разрезает» белковую цепь, которая должна расщепляться на уровне аминокислот лейцина, фенилаланина, триптофана или тирозина, если одному из них не предшествует пролин.
Белки составляют только 10-15% нашего рациона (поскольку углеводы являются самым богатым источником энергии), но они составляют 50% сухого веса почти всех биологических тканей, поскольку нет метаболических процессов, которые бы не зависели от организма человека. По этой причине пепсин и остальные ферменты, разрушающие белки, так важны: не только для получения энергии, но и для интеграции аминокислот в биологические ткани, такие как мышцы и кожа.
Роль пепсина при патологиях
Как и любой элемент человеческого тела, пепсин может давать сбой или выполнять действия, когда в этом нет необходимости, что приводит к патологиям. В этом случае этот и другие ферменты играют важную роль в развитии симптомов ларингофарингеального рефлюкса и гастроэзофагеального рефлюкса.
Человек с ослабленным нижним пищеводным сфинктером (НПС) может испытывать эти состояния, поскольку пищевой комок, смешанный с желудочным соком, возвращается в пищевод, если среда желудка не определена должным образом. Это заставляет кислоты, пепсин и другие ферменты перемещаться назад через пищеводную трубку, достигая даже гортани.
Еще больше усложняет ситуацию то, что у пациентов изменяется нервная чувствительность, поэтому они не могут реагировать кашлем и хрипами на присутствие кислоты в окружающей среде гортани. Находясь в активной форме и не выводясь из организма, пепсин начинает разрушать ткани гортани, что приводит к хронической дисфагии (неспособности глотать), резкому голосу и многократному кашлю. Чем больше пепсин контактирует с окружающей средой гортани, тем серьезнее повреждение.
Как вы могли заметить, пепсин представляет собой очень интересный фермент на физиологическом уровне, поскольку он самоактивируется в кислой среде желудка, а его функциональность полностью регулируется в зависимости от pH окружающей среды. Если pH поддерживается в пределах от 1,5 до 2, фермент остается в своей активной форме и выполняет свою работу. Когда это значение изменяется, он сохраняет свою трехмерную форму, но не расщепляет белки, как это происходит внутри желудка.
Благодаря пепсину и многим другим биомолекулам ферментативной природы люди могут преобразовывать потребляемые нами белки в энергию и, прежде всего, в аминокислоты, полезные для образования и восстановления тканей.